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■京化■京都大学理学部化学科・京都大学大学院理学研究科学専攻
　

髙田 匠（助教）

専門分野
生化学、蛋白質化学、加齢科学
研究テーマ
  1. 蛋白質内での結合型D-アミノ酸についての研究
  2. 加齢に伴う蛋白質翻訳後修飾の研究
  3. 蛋白質凝集病発症機構の研究
代表的な論文
  1. 1. Inoue,　R., Takata, T., Fujii, N., Ishii, K., Uchiyama, S., Sato, N., Oba, Y., Wood, K., Kato, K., Fujii, N. and Sugiyama, M. New insight into the dynamical system of αB-crystallin oligomers. Scientific Reports 6, 29208 (2016).
  2. Serebryany, E., Takata, T., Erickson, E., Schafheimer, N., Wang, Y., and King, J. A. Aggregation of Trp>Glu Point Mutants of Human Gamma-D Crystallin Provides a Model for Hereditary or UV-Induced Cataract. Protein Sci. 25, 1115-1128 (2016).
  3. Takata, T., and Fujii, N. Isomerization of Asp residues plays an important role in αA-crystallin dissociation. FEBS J. 283, 850-859 (2016)
  4. Takata, T., and Fujii, N. Effect of Asp 96 isomerization on the properties of a lens αB-crystallin-derived short peptide. J. Pharm. Biomed Anal. 116, 139-144 (2015).
  5. Maeda, H., Takata,T., Fujii, N., Sakaue, H., Nirasawa, S., Takahashi, S., Sasaki, H., and Fujii, N. Rapid Survey of Four Asp Isomers in Disease-Related Proteins by LC-MS combined with Commercial Enzymes. Anal Chem, 87, 561-568 (2015).
  6. Sakaue, H., Takata, T., Fujii, N., Sasaki, H., and Fujii, N. Alpha B- and βA3-crystallins containing d-Aspartic acids exist in a monomeric state. Biochim Biophys Acta, 1854, 1-9 (2015).
  7. Takata, T., Haase-Pettingell, C., and King, J. The C-terminal cysteine annulus participates in auto-chaperone function for Salmonella phage P22 tailspike folding and assembly. Bacteriophage, 2, 36-49 (2012).
  8. Takata, T., Smith, J. P., Arbogast, B., David, L. L., and Lampi, K. J. Solvent accessibility of betaB2-crystallin and local structural changes due to deamidation at the dimer interface. Exp. Eye Res, 91, 336-346 (2010).
  9. Takata, T., Woodbury, L. G., and Lampi, K. J. Deamidation alters interactions of beta-crystallins in hetero-oligomers. Molecular Vision, 15, 241-249 (2009).
  10. Takata, T., Oxford, J. T., Demeler, B., and Lampi, K. J. Deamidation destabilizes and triggers aggregation of a lens protein, betaA3-crystallin. Protein Science, 17, 1565-1575 (2008).
  11. Takata, T., Oxford, J. T., Brandon, T. R., and Lampi, K. J. Deamidation alters the structure and decreases the stability of human lens betaA3-crystallin. Biochemistry, 46, 8861-8871 (2007).
略歴・受賞
2006年 　　　京都大学大学院理学研究科化学専攻博士課程修了
2006-2009年　オレゴン健康科学大学 生物科学科 博士研究員
2009-2013年　マサチューセッツ工科大学 生物学科 博士研究員
2013-2015年　京都大学原子炉実験所 放射線生命部門 博士研究員
2015-2016年　東京薬科大学 薬学部　医療衛生薬学科 助教
2016年-現職　京都大学 大学院理学研究科 化学専攻 助教
2014年 1月　水晶体研究会優秀演題賞
2015年 9月　D-アミノ酸学会奨励賞
2015年12月　Travel Award of International Conference on the Lens 2015
2016年 6月　日本皮膚科学会優秀ポスター賞
連絡先
部屋番号　原子炉実験所　研究室棟5号室
電話番号　072-451-2378
電子メール　takumi　＋　@rri.kyoto-u.ac.jp
リンク
放射線生命化学科紹介（京化サイト内）
藤井研究室ホームページ

（最終更新日；2018年04月05日）
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